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简答题试阐述酶促反应的动力学。
  • 影响酶促反应速度的因素包括下列6种。 (1)底物浓度：在其他因素不变的情况下，底物浓度对酶反应的影响呈矩形双曲线关系。反应速度V与底物浓度[s]的关系，可用米-曼方程式表示：V=V[s]／K+[s]。K为米氏常数，它等于酶促反应最大速度(V)一半时的底物浓度，可近似反映酶对底物的亲和力。K值愈小，酶与底物的亲和力愈大。同一酶对不同底物有不同的K值。 (2)酶浓度：在低[s]时，酶活性中心远未被[S]饱和，V将随[S]增加而加快；当[S]>[E]时，底物占据了全部酶活性中心，即酶被底物充分饱和，其反应速度达到V，而V将与酶浓度[E]成正比。 (3)温度：温度升高，酶促反应速度加快，由于酶的化学本质是蛋白质，当温度升达一定值时，会引起酶蛋白变性，致使其反应速度反而降低。酶促反应速度最快时的温度称作最适温度。哺乳动物体内的酶，其最适温度为35℃～40℃。 (4)pH酶分子含有许多极性基因，在不同的pH下呈不同的解离状态，所带电荷亦各异，只有当酶蛋白处于一定的解离状态，才能与底物结合，因此，pH的变化对酶的催化作用有很大影响，酶催化活性最大时的pH值称作最适pH，如胃蛋白酶的最适pH在1．5。 (5)激活剂：使酶由无活性变为有活性，或使酶活性增强的物质，称作酶的激活剂，它们大多为金属离子或有机化合物。 (6)抑制剂：酶的活性中心或必需基团的性质受到某些化学物质的影响，引起的酶活性降低或丧失，这种效应称作抑制作用(包括不可逆性抑制作用和可逆性抑制作用)，而那些化学物质即为酶的抑制剂。 1)不可逆性抑制作用：抑制剂常与酶的必需基团呈共价结合，使酶丧失活性，它们不能用透析、超滤等方法去除，如对氯汞苯甲酸对含巯基酶的抑制。 2)可逆性抑制作用：抑制剂以非共价键与酶或Es复合物可逆地结合，使酶的活性降低或丧失，但它们可通过透析、超滤而除去。该抑制作用又包括3个主要类型：①竞争性的抑制作用。抑制剂与底物结构相似，可竞争酶的活性中心，其抑制程度取决于抑制剂与酶的相对亲和力和底物浓度。动力学特点：V不变，K增大，斜率增大。②非竞争性抑制作用。抑制剂与酶活性中心外的必需基团结合，底物与抑制剂之间无竞争关系，其抑制程度取决于抑制剂浓度。动力学特点：V降低，K不变，斜率增大。③反竞争性抑制作用。抑制剂只与酶一底物复合物结合，其抑制程度取决于抑制剂浓度和底物浓度。动力学特点：V降低，K降低，斜率不变。

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