试比较酶的三种可逆性抑制作用动力学特点(Km、Vmax)的

正确答案：（1）竞争性抑制：抑制剂的结构与底物结构相似，共同竞争酶的活性中心。抑制作用大小与抑制剂合底物的浓度以及酶对它们的亲和力有关。Km升高，Vmax不变。（2）非竞争性抑制：抑制剂与酶活性中心外的必需基团结合，不影响酶和酶与底物形成的中间产物。底物与抑制剂之间无竞争关系。但酶-底物-抑制剂复合物（ESI）不能进一步释放出产物。该抑制作用的强弱只与抑制剂的浓度有关，表观Km不变，Vmax下降。（3）反竞争性抑制：与上述两种抑制作用不同，抑制剂仅与中间产物结合，使中间产物的量下降。这样，既减少从中间产物转化为产物的量，也同时减少从中间产物解离出游离酶和底物的量。表观Km和Vmax均下降。
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